{"id":87316,"date":"2020-06-12T08:28:02","date_gmt":"2020-06-12T15:28:02","guid":{"rendered":"https:\/\/www.sonoraenequipo.com.mx\/?p=87316"},"modified":"2020-06-13T08:54:00","modified_gmt":"2020-06-13T15:54:00","slug":"descubren-un-posible-punto-debil-en-enzima-del-sars-cov-2","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.sonoraenequipo.com.mx\/descubren-un-posible-punto-debil-en-enzima-del-sars-cov-2\/","title":{"rendered":"Descubren un posible punto d\u00e9bil en enzima del SARS-CoV-2"},"content":{"rendered":"

ESTADOS UNIDOS. \u2014El virus que causa el COVID-19 podr\u00eda tener un punto d\u00e9bil en su interior: una enzima indispensable para su supervivencia y sobre la que ahora se conocen nuevos detalles, lo que puede servir para el desarrollo de f\u00e1rmacos, seg\u00fan un estudio que publica este martes la revista Chaos.<\/p>\n

<\/p>\n

El cient\u00edfico espa\u00f1ol Ernesto Estrada, que trabaja en el Instituto Universitario de Matem\u00e1ticas y Aplicaciones de la Universidad de Zaragoza, firma este estudio centrado en la proteasa (enzima que rompe los enlaces de las prote\u00ednas) principal del coronavirus.<\/p>\n

Esta proteasa principal ser\u00eda \u201ccomo el aparato digestivo, la que realiza la transformaci\u00f3n de las poliprote\u00ednas en el virus\u201d<\/em>, explica Estrada.<\/p>\n

\"\"Estrada ha descubierto un aumento importante en la sensibilidad de la proteasa principal del SARS-CoV-2 frente a peque\u00f1as alteraciones que puedan cambiar su estructura, en comparaci\u00f3n con la del coronavirus SARS-CoV-1, que apareci\u00f3 entre 2002 y 2003.<\/p>\n

El cient\u00edfico estudi\u00f3 c\u00f3mo podr\u00eda usarse ese aumento de la sensibilidad para que inhibidores de la proteasa (mol\u00e9culas org\u00e1nicas, medicamentos o nuevos compuestos qu\u00edmicos) pudieran atacarla, ya que sin ella el virus no puede sobrevivir.<\/p>\n

Los resultados del estudio abren la puerta para usar protocolos de detecci\u00f3n masiva de mol\u00e9culas que permitan identificar potentes inhibidores de la proteasa principal del SARS-CoV-2 y, por consiguiente, para el desarrollo de nuevos medicamentos.<\/p>\n

La proteasa principal en los coronavirus no suele cambiar tanto como puede hacerlo la prote\u00edna Spike (S), que es la que usan estos virus para introducirse en las c\u00e9lulas humanas. \u201cEsa es una de las ventajas de atacarla\u201d, dice Estrada.<\/p>\n

La otra es que no existe una proteasa semejante en los humanos, por lo que la especificidad de los f\u00e1rmacos puede ser muy significativa.<\/p>\n

Estrada analiz\u00f3 de cerca la proteasa principal del SARS-CoV-2, lo que le permiti\u00f3 descubrir diferencias con la del SARS-Cov-1, a pesar de que ambas tienen un 96 % de semejanza en sus secuencias de amino\u00e1cidos.<\/p>\n

Usando t\u00e9cnicas matem\u00e1ticas est\u00e1ndares, estas diferencias sutiles son imperceptibles por lo que tuvo que usar t\u00e9cnicas m\u00e1s avanzadas desarrolladas por \u00e9l y su equipo hace un par de a\u00f1os.<\/p>\n

El investigador espa\u00f1ol tiene experiencia en el an\u00e1lisis matem\u00e1tico de redes, por eso decidi\u00f3 tratar esa enzima como si de una red se tratara y, para ello, represent\u00f3 su estructura de una manera matem\u00e1tica, en la que cada uno de sus 303 amino\u00e1cidos es un nodo y la interacci\u00f3n f\u00edsica entre ellos es representada con aristas.<\/p>\n

Se dibuja as\u00ed una especie de \u201ctelara\u00f1a\u201d<\/strong><\/em> que representa a la proteasa principal del coronavirus.<\/p>\n

Cuando en una telara\u00f1a cae un insecto, se genera una perturbaci\u00f3n en el tejido que avisa al ar\u00e1cnido del lugar en el que se encuentra la presa. Una telara\u00f1a ser\u00eda m\u00e1s efectiva cuanto m\u00e1s sensible sea transmitir esas perturbaciones y cuanto m\u00e1s lejos se transmitan.<\/p>\n

Si se compara \u201cla telara\u00f1a\u201d del coronavirus de 2003 con la del actual, se ve que esta \u00faltima es casi un 2.000 % m\u00e1s susceptible a la transmisi\u00f3n de esas perturbaciones, que pueden producirse por cualquier interacci\u00f3n molecular en el ambiente intracelular.<\/p>\n

Adem\u00e1s, la proteasa del SARS-CoV-2 es capaz de transmitir esas perturbaciones mucho m\u00e1s lejos que lo que lo hace la del CoV-1 a trav\u00e9s de la prote\u00edna.<\/p>\n

Siguiendo con el s\u00edmil de la telara\u00f1a, Estrada indica que las presas que caen en ella ser\u00edan el an\u00e1logo de los inhibidores, los cuales se depositan siempre en un \u201clugar\u201d<\/em> muy concreto, un peque\u00f1o grupo de amino\u00e1cidos, que rodean al sitio activo de la proteasa con el que la enzima realiza su funci\u00f3n.<\/p>\n

Estrada estudi\u00f3 tres tipos de inhibidores, dos de ellos \u201cextremadamente potentes\u201d,<\/em> y descubri\u00f3 que en la medida que un inhibidor \u201csea capaz de reducir lo menos posible esa sensibilidad a la transmisi\u00f3n de perturbaciones, m\u00e1s efectivo va a ser contra la proteasa\u201d.<\/em><\/p>\n

Esa mayor sensibilidad a las perturbaciones hace que la proteasa sea m\u00e1s eficaz en su trabajo como enzima, pero, a la vez, deja una puerta abierta que \u201cpuede ser un tal\u00f3n de Aquiles\u201d a favor de los inhibidores.<\/p>\n

(PUBLICADO EL 12\/06\/2020 \/ EFE )<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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